Peptidkötés szerkezete: kötés, rezonancia, forma, 4 típusú szerkezet és részletes tény

Ebben a cikkben megvitatjuk, mi az a peptidkötés, a peptidkötés szerkezete, szintézise és részletes tények.

Mielőtt elkezdenénk egy peptidkötést, először is tudjuk, hogy a peptidkötés nem más, mint két vagy több aminosav kombinációja. Az egyik aminosav N-terminálisa egy másik aminosav C-terminálisához kapcsolódik, és peptidkötést képez. Ez a peptidkötés képes fehérjeszerkezetet kialakítani.

Ha az aminosav bármilyen aromás csoportot tartalmaz, akkor ezek harmadlagos fehérjeszerkezetet alkothatnak. Röviden, a peptidkötések nem más, mint egy aminosav polimerje, amely amidkötésen keresztül aminosavakhoz kapcsolódik vízveszteséggel.

Peptidkötés képlete

Ha egy peptidkötés szerkezetét tekintjük, akkor könnyen megtudhatjuk a peptidkötés képletét. A peptidkötés képlete a R1-CONH-R2. Ahol -CONH- az amid kötés és R1 és R2 két különböző aminosav oldallánca.

Peptidkötés szerkezete

A peptidkötés szerkezete merev, tervező és transz. Részleges kettős kötés jelleget mutat az amid N és a karboxilcsoport O közötti rezonanciahatása miatt.

Itt az amidcsoportból származó hidrogén és a karboxilcsoportból származó oxigén transz-fekszik egymással.

Peptidkötés szerkezete
Peptidkötés szerkezete

Peptidkötés szintézise

A peptidkötések szintézise öt lépésből áll, ezeket az alábbiakban soroljuk fel

  • Az N-terminális aminosav N-védelme
  • A C-terminális aminosav C-védelme
  • Az N-védett N-terminális aminosav -COOH csoportjának aktiválása
  • Amidkötés kialakulása
  • Védelem megszüntetése

Az N-terminális aminosav (alanin) N-védelme tboc funkcióval

Peptid kötésben strukturálja a magányos párt A nitrogén felett a tboc funkcionalitású karbonil szénatomot megtámadják, és védett amincsoportot kapnak, így nem tud tovább reagálni más reagenssel.

image 138
N-védelem tboc Funkcionális csoport használatával

A C-terminális aminosav (glicin) C-védelme etanollal sav jelenlétében

Erős sav és etanol jelenlétében a savcsoport észterré alakul, ez egy egyszerű észterezési reakció. Tehát ez a karboxilcsoport védett vagy zárolva van, és nem zavarja a további reakciót.

image 139
C-védelem észterezéssel

Az N-védett N-terminális aminosav -COOH csoportjának aktiválása

 As Karbonsav kevésbé reaktív a karboxilcsoport jelenléte miatt, ezért aktiválni kellett, hogy részt vegyen a kívánt reakcióban.

Tehát szükségünk van egy aktiváló szerre, amely képes aktiválni a karboxilcsoportot.

Itt diciklohexil-karbodiimidet használunk a karboxilcsoport aktiválására, amiddá alakítva. Az amid reaktivitása nagyobb, mint a karboxilcsoport.

image 140
A COOH csoport aktiválása

A karboxilcsoportban lévő O feletti egyedüli pár megtámadta a DCC-ben lévő széncentrumot, és a karboxilcsoport átalakult az amidcsoportba.

Amidkötés kialakulása /Peptidkötés kialakulása

Itt az ideje, hogy peptidkötést hozzunk létre az N-védett aminosavak és a C-védett aminosavak közötti vízvesztés révén.

image 141
Amidkötés kialakulása

Védelem megszüntetése

Itt az ideje, hogy megvédjük az aminosavak N-terminálisát és C-terminálisát, hogy eredeti peptidkötést kapjunk.

A Tboc funkció enyhe alapállapottal vagy TFA/CH használatával eltávolítható2Cl2 és az észter rész alapállapottal eltávolítva.

image 142
Védett csoport védőcsoportjának eltávolítása

A peptidkötés neve az egyes aminosavak első 3 betűje szerint történik, és a keresztnév azzal az aminosavval kezdődik, amelynek N-terminálisa védett.

Peptid kötés rezonancia szerkezete

Igen, lehetséges rezonáló struktúra a peptidkötés szerkezetében. Mivel a peptidkötés szerkezete egy tervező, ezért az összes molekulának ugyanabban a síkban kell lennie. és rezonancia lép fel az amidcsoporton belül a C=O és N atomok között, amelyek ehhez a C-hez kapcsolódnak.

image 143
Peptidkötés rezonáló szerkezet

Kialakul a peptidkötés szerkezete a transzkripció során?

A peptidkötés szerkezetében egy transzkripciós faktor felismeri a DNS bizonyos régióját, amely szabályozza az RNS genetikai kódját. DNS-fehérje képződhet ZN-ujjakkal, és ezek a Zn-ujjak cisztein-S donort és hisztidin-N donort tartalmaznak. Végül α-hélixet alkotnak. A cisztein és a hisztidin aminosavak, és a transzkripció során peptidkötéseket képezhetnek.

A Zn-ujjak jellemző maradéka az

-(Tyr, Phe)-X-Cys-X2-4-Cys-X3-Phe-X5-Leu-X2-Az ő-X3-5-Övé-

Ahol X változó aminosavak. A Zn különösen alkalmas fehérje megkötésére az Irving-William sorozat szerint, és így stabil komplexet képez az S és N donorokon keresztül. Ez egy redox inaktív fehérje, így elkerülheti a DNS oxidatív károsodását.

Peptid-diszulfid kötés szerkezete

Számos fehérje, peptid és enzim számos védelmi mechanizmust fejlesztett ki, amelyek megakadályozzák denaturálódását vagy lebomlását. A di-szulfidkötés az egyik védekezési technika. A diszulfid kötés növeli a peptid és a fehérje termodinamikai stabilitását. A diszulfidkötés megmentheti a peptidkötést magas hőmérséklettől, nagyon savas vagy bázikus pH-tól, valamint a szerves oldószerek nagy koncentrációjától a peptid felezési idejének növelésével.

Általában a diszulfid kötések stabilizálják a megfelelően feltekeredő fehérjéket és destabilizálják a denaturálószert.

A cisztein aminosavból képződő peptidekben főként diszulfid kötés látható. A diszulfid kötések kialakulásának két mechanizmusa van, az egyik a tiol/szulfid csere kémiája, a másik pedig az oxidatív hajtogatás kinetikája és termodinamikája.

A 1st A cisztein-tiolát lépéses reaktivitását végrehajtják, majd a kevert diszulfidot nukleofil támadással megbontják 2.nd fehérje-tiolát. A cisztein-tiolát által kilépő csoportként eltávolított tiolt.

image 144
Javasolt mechanizmus intramolekuláris diszulfid kötés kialakítására Ellman-reagens alkalmazásával, ahol R jelentése szilárd hordozó.

Peptidkötés szerkezete a fehérjében

Főleg négyféle fehérjeszerkezet létezik

  • Elsődleges – Összeszerelés
  • Másodlagos- összecsukható
  • Harmadlagos csomagolás
  • Negyedidő-kölcsönhatás

Elsődleges szerkezet

Az összeszerelés a riboszómán történik az elsődleges szerkezethez. A fehérjék dehidratációs szintézisében és a kapcsolódó aminosavak polimerizációjában szerepet játszó elsődleges szerkezet tRNS-hez:

NH3+ – {A + B à AB + H2O}n -TURBÉKOL-

A fenti folyamat termodinamikailag kedvezőtlen, mivel az energiaváltozás, azaz DE = +10kJ/mol, így a Gibb szabadenergia változása pozitív lesz. Az elsődleges szerkezet lineáris, rendezett és egydimenziós. Különleges aminosavsorral rendelkezik, amelyek bizonyos sorrendben vannak. Megállapodás szerint az elsődleges szerkezet nevét a N terminál vége a C terminálhoz végén.

Egy primer szerkezet esetében a tökéletesen lineáris aminosav polimer használhatatlan, mivel a lineáris aminosav funkciója érvénytelen és energetikailag kedvezőtlen.

Másodlagos szerkezet

A másodlagos szerkezetben a fehérje felgyűrődik. A hajtogatás folyamata a citoszolban megy végbe. A fehérje másodlagos szerkezete részt vesz az aminosavak közötti térbeli kölcsönhatásban. A másodlagos szerkezet tartalmazhat chaperon fehérjéket vagy nem, de a folyamat termodinamikailag nem, az energiaváltozás kedvező értéke nagyon alacsony.

A másodlagos fehérje szerkezete nemlineáris és 3-dimenziós. A másodlagos fehérje stabilizáló tényezői a hidrogénkötés, az elektrosztatikus erő és a van der Waal vonzás.

Másodlagos szerkezet meghatározása

Véletlenszerű tekercs (hajtogatott állapot)

pozitív 212 nm-en (π->π*)

negatív 195 nm-en (n->π*)

 b - Lap

negatív 218 nm-en (π->π*)

pozitív 196 nm-en (n->π*)

 a-hélix

pozitív (π->π*)merőleges 192 nm-en

negatív (π->π*)párhuzamos 209 nm-en

222 nm-en negatív vöröseltolódást mutat (n->π*)

Harmadlagos szerkezet

A citoszolban egy fehérje megrakódása történik (~60% ömlesztett víz, ~40% hidratáló víz). A chaperonok és a membránfehérjék elősegítették azt a folyamatot, amelyben az oldószer és a fehérje másodlagos szerkezete kölcsönhatásba lép. A harmadlagos szerkezet olvadt gömbhalmazállapotba bomlik. Ez elengedhetetlen része. Az eljárás termodinamikailag kedvezőtlen, mivel ennek a reakciónak a teljes entrópiája csökken a hidrofób hatás miatt. Ezután a harmadlagos struktúra kialakításához szükséges.

A tercier fehérje szerkezete nemlineáris és háromdimenziós, mint egy másodlagos szerkezet. A harmadlagos szerkezet stabilizáló tényezője a hidrogénkötés, hidrofób tömörítő, akár néha kovalens kötések, például diszulfid kötések kialakulása. Egy globuláris aminosav polimer hajtogatva katalitikus funkciója energetikailag kedvező folyamat.

Negyedidős szerkezet

 A kölcsönhatás a citoszolban megy végbe, amely nagyon közel áll más hajtogatott és elrendezett csomagolófehérjékhez, így a kölcsönhatás elég erős lehet. A kvaternáris szerkezetben a kölcsönhatás folyamatát a chaperonok, a membránfehérjék, valamint a citoszolikus és extracelluláris elemek segítik elő. A folyamat DE-je csökken. Itt deszolvatáció történik, ami a felület csökkenését eredményezi.

A globuláris fehérje egy negyedleges szerkezet példája, például a hemoglobin.

A negyedleges szerkezet nagymértékben részt vesz a katalitikus szerepben. A kvaterner szerkezet is rostos fehérjék, pl. kollagén, amely fontos szerepet játszik a szerkezeti meghatározásban. Így negyedleges szerkezet jön létre. A negyedleges szerkezet nemlineáris, 3 dimenziós. Globális és különböző aminosav-polimerekben is részt vesz, különböző aminosav-szekvenciákban. A hidrogénkötés, a kovalens kötés, a hidrofób kötés és a hidrofil expozíció stabilizálta a kvarter szerkezetet.

FAQ

Miért nem vesz részt a peptidkötés a tercier szerkezetben?

 Valójában a harmadlagos fehérjeszerkezet az aminosavak R csoportjának kölcsönhatása miatt jön létre.

Ezek az alkilcsoport-kölcsönhatások magukban foglalhatnak hidrogénkötést, ionos kötést, dipól-dipól kölcsönhatásokat, London diszperziós erőket, van der Waal kölcsönhatásait, és bizonyos ideig diszulfidkötések is lehetnek. Ezenkívül néha hidrofób kölcsönhatás lép fel a nem poláris aminosavakban. Így a harmadlagos szerkezetben nincs esély amidkötés vagy peptidkötés kialakulására.

Miért részleges kettős kötés a peptidkötés?

Az amidcsoport C=O és CN közötti rezonanciája miatt az elektron delokalizálódik, és részleges C=N kötés jön létre. Ez csak akkor történik meg, ha az aminosavak peptidkötést alkotnak. Tehát a peptidkötés részleges kettős kötést tartalmaz.

Miért sík a peptidkötés?

A peptidkötésben az egyes aminosavak összes szénatomja sp2 hibridizálódott.

Tehát síkbeliek és ugyanabban a síkban fekszenek. Az is nyilvánvaló, hogy a peptidkötésben lehetséges a rezonancia, és csak az összes atom ugyanabban a síkban van jelen. Tehát a peptidkötés síkbeli.

További információ a következő szerkezetről és jellemzőkről

ZnO
ZnS
Fe3O4
NaCl2
Lítium
Krypton
Neon
NaHS4
KMnO4
ZnSO4
NaH2PO4
Haderő műszaki főtiszt
Fe2S3
Hyaluronsav
Diszulfid kötés
Alanin aminosav
Glikolsav
Heptán
Glycine
Arany
Takonyaminosav
Grafit
Hexánsav