Ebben a cikkben megvitatjuk, mi az a peptidkötés, a peptidkötés szerkezete, szintézise és részletes tények.
Mielőtt elkezdenénk egy peptidkötést, először is tudjuk, hogy a peptidkötés nem más, mint két vagy több aminosav kombinációja. Az egyik aminosav N-terminálisa egy másik aminosav C-terminálisához kapcsolódik, és peptidkötést képez. Ez a peptidkötés képes fehérjeszerkezetet kialakítani.
Ha az aminosav bármilyen aromás csoportot tartalmaz, akkor ezek harmadlagos fehérjeszerkezetet alkothatnak. Röviden, a peptidkötések nem más, mint egy aminosav polimerje, amely amidkötésen keresztül aminosavakhoz kapcsolódik vízveszteséggel.
Peptidkötés képlete
Ha egy peptidkötés szerkezetét tekintjük, akkor könnyen megtudhatjuk a peptidkötés képletét. A peptidkötés képlete a R1-CONH-R2. Ahol -CONH- az amid kötés és R1 és R2 két különböző aminosav oldallánca.
Peptidkötés szerkezete
A peptidkötés szerkezete merev, tervező és transz. Részleges kettős kötés jelleget mutat az amid N és a karboxilcsoport O közötti rezonanciahatása miatt.
Itt az amidcsoportból származó hidrogén és a karboxilcsoportból származó oxigén transz-fekszik egymással.
Peptidkötés szintézise
A peptidkötések szintézise öt lépésből áll, ezeket az alábbiakban soroljuk fel
- Az N-terminális aminosav N-védelme
- A C-terminális aminosav C-védelme
- Az N-védett N-terminális aminosav -COOH csoportjának aktiválása
- Amidkötés kialakulása
- Védelem megszüntetése
Az N-terminális aminosav (alanin) N-védelme tboc funkcióval
Peptid kötésben strukturálja a magányos párt A nitrogén felett a tboc funkcionalitású karbonil szénatomot megtámadják, és védett amincsoportot kapnak, így nem tud tovább reagálni más reagenssel.
A C-terminális aminosav (glicin) C-védelme etanollal sav jelenlétében
Erős sav és etanol jelenlétében a savcsoport észterré alakul, ez egy egyszerű észterezési reakció. Tehát ez a karboxilcsoport védett vagy zárolva van, és nem zavarja a további reakciót.
Az N-védett N-terminális aminosav -COOH csoportjának aktiválása
As Karbonsav kevésbé reaktív a karboxilcsoport jelenléte miatt, ezért aktiválni kellett, hogy részt vegyen a kívánt reakcióban.
Tehát szükségünk van egy aktiváló szerre, amely képes aktiválni a karboxilcsoportot.
Itt diciklohexil-karbodiimidet használunk a karboxilcsoport aktiválására, amiddá alakítva. Az amid reaktivitása nagyobb, mint a karboxilcsoport.
A karboxilcsoportban lévő O feletti egyedüli pár megtámadta a DCC-ben lévő széncentrumot, és a karboxilcsoport átalakult az amidcsoportba.
Amidkötés kialakulása /Peptidkötés kialakulása
Itt az ideje, hogy peptidkötést hozzunk létre az N-védett aminosavak és a C-védett aminosavak közötti vízvesztés révén.
Védelem megszüntetése
Itt az ideje, hogy megvédjük az aminosavak N-terminálisát és C-terminálisát, hogy eredeti peptidkötést kapjunk.
A Tboc funkció enyhe alapállapottal vagy TFA/CH használatával eltávolítható2Cl2 és az észter rész alapállapottal eltávolítva.
A peptidkötés neve az egyes aminosavak első 3 betűje szerint történik, és a keresztnév azzal az aminosavval kezdődik, amelynek N-terminálisa védett.
Peptid kötés rezonancia szerkezete
Igen, lehetséges rezonáló struktúra a peptidkötés szerkezetében. Mivel a peptidkötés szerkezete egy tervező, ezért az összes molekulának ugyanabban a síkban kell lennie. és rezonancia lép fel az amidcsoporton belül a C=O és N atomok között, amelyek ehhez a C-hez kapcsolódnak.
Kialakul a peptidkötés szerkezete a transzkripció során?
A peptidkötés szerkezetében egy transzkripciós faktor felismeri a DNS bizonyos régióját, amely szabályozza az RNS genetikai kódját. DNS-fehérje képződhet ZN-ujjakkal, és ezek a Zn-ujjak cisztein-S donort és hisztidin-N donort tartalmaznak. Végül α-hélixet alkotnak. A cisztein és a hisztidin aminosavak, és a transzkripció során peptidkötéseket képezhetnek.
A Zn-ujjak jellemző maradéka az
-(Tyr, Phe)-X-Cys-X2-4-Cys-X3-Phe-X5-Leu-X2-Az ő-X3-5-Övé-
Ahol X változó aminosavak. A Zn különösen alkalmas fehérje megkötésére az Irving-William sorozat szerint, és így stabil komplexet képez az S és N donorokon keresztül. Ez egy redox inaktív fehérje, így elkerülheti a DNS oxidatív károsodását.
Peptid-diszulfid kötés szerkezete
Számos fehérje, peptid és enzim számos védelmi mechanizmust fejlesztett ki, amelyek megakadályozzák denaturálódását vagy lebomlását. A di-szulfidkötés az egyik védekezési technika. A diszulfid kötés növeli a peptid és a fehérje termodinamikai stabilitását. A diszulfidkötés megmentheti a peptidkötést magas hőmérséklettől, nagyon savas vagy bázikus pH-tól, valamint a szerves oldószerek nagy koncentrációjától a peptid felezési idejének növelésével.
Általában a diszulfid kötések stabilizálják a megfelelően feltekeredő fehérjéket és destabilizálják a denaturálószert.
A cisztein aminosavból képződő peptidekben főként diszulfid kötés látható. A diszulfid kötések kialakulásának két mechanizmusa van, az egyik a tiol/szulfid csere kémiája, a másik pedig az oxidatív hajtogatás kinetikája és termodinamikája.
A 1st A cisztein-tiolát lépéses reaktivitását végrehajtják, majd a kevert diszulfidot nukleofil támadással megbontják 2.nd fehérje-tiolát. A cisztein-tiolát által kilépő csoportként eltávolított tiolt.
Peptidkötés szerkezete a fehérjében
Főleg négyféle fehérjeszerkezet létezik
- Elsődleges – Összeszerelés
- Másodlagos- összecsukható
- Harmadlagos csomagolás
- Negyedidő-kölcsönhatás
Elsődleges szerkezet
Az összeszerelés a riboszómán történik az elsődleges szerkezethez. A fehérjék dehidratációs szintézisében és a kapcsolódó aminosavak polimerizációjában szerepet játszó elsődleges szerkezet tRNS-hez:
NH3+ – {A + B à AB + H2O}n -TURBÉKOL-
A fenti folyamat termodinamikailag kedvezőtlen, mivel az energiaváltozás, azaz DE = +10kJ/mol, így a Gibb szabadenergia változása pozitív lesz. Az elsődleges szerkezet lineáris, rendezett és egydimenziós. Különleges aminosavsorral rendelkezik, amelyek bizonyos sorrendben vannak. Megállapodás szerint az elsődleges szerkezet nevét a N terminál vége a C terminálhoz végén.
Egy primer szerkezet esetében a tökéletesen lineáris aminosav polimer használhatatlan, mivel a lineáris aminosav funkciója érvénytelen és energetikailag kedvezőtlen.
Másodlagos szerkezet
A másodlagos szerkezetben a fehérje felgyűrődik. A hajtogatás folyamata a citoszolban megy végbe. A fehérje másodlagos szerkezete részt vesz az aminosavak közötti térbeli kölcsönhatásban. A másodlagos szerkezet tartalmazhat chaperon fehérjéket vagy nem, de a folyamat termodinamikailag nem, az energiaváltozás kedvező értéke nagyon alacsony.
A másodlagos fehérje szerkezete nemlineáris és 3-dimenziós. A másodlagos fehérje stabilizáló tényezői a hidrogénkötés, az elektrosztatikus erő és a van der Waal vonzás.
Másodlagos szerkezet meghatározása
Véletlenszerű tekercs (hajtogatott állapot)
pozitív 212 nm-en (π->π*)
negatív 195 nm-en (n->π*)
b - Lap
negatív 218 nm-en (π->π*)
pozitív 196 nm-en (n->π*)
a-hélix
pozitív (π->π*)merőleges 192 nm-en
negatív (π->π*)párhuzamos 209 nm-en
222 nm-en negatív vöröseltolódást mutat (n->π*)
Harmadlagos szerkezet
A citoszolban egy fehérje megrakódása történik (~60% ömlesztett víz, ~40% hidratáló víz). A chaperonok és a membránfehérjék elősegítették azt a folyamatot, amelyben az oldószer és a fehérje másodlagos szerkezete kölcsönhatásba lép. A harmadlagos szerkezet olvadt gömbhalmazállapotba bomlik. Ez elengedhetetlen része. Az eljárás termodinamikailag kedvezőtlen, mivel ennek a reakciónak a teljes entrópiája csökken a hidrofób hatás miatt. Ezután a harmadlagos struktúra kialakításához szükséges.
A tercier fehérje szerkezete nemlineáris és háromdimenziós, mint egy másodlagos szerkezet. A harmadlagos szerkezet stabilizáló tényezője a hidrogénkötés, hidrofób tömörítő, akár néha kovalens kötések, például diszulfid kötések kialakulása. Egy globuláris aminosav polimer hajtogatva katalitikus funkciója energetikailag kedvező folyamat.
Negyedidős szerkezet
A kölcsönhatás a citoszolban megy végbe, amely nagyon közel áll más hajtogatott és elrendezett csomagolófehérjékhez, így a kölcsönhatás elég erős lehet. A kvaternáris szerkezetben a kölcsönhatás folyamatát a chaperonok, a membránfehérjék, valamint a citoszolikus és extracelluláris elemek segítik elő. A folyamat DE-je csökken. Itt deszolvatáció történik, ami a felület csökkenését eredményezi.
A globuláris fehérje egy negyedleges szerkezet példája, például a hemoglobin.
A negyedleges szerkezet nagymértékben részt vesz a katalitikus szerepben. A kvaterner szerkezet is rostos fehérjék, pl. kollagén, amely fontos szerepet játszik a szerkezeti meghatározásban. Így negyedleges szerkezet jön létre. A negyedleges szerkezet nemlineáris, 3 dimenziós. Globális és különböző aminosav-polimerekben is részt vesz, különböző aminosav-szekvenciákban. A hidrogénkötés, a kovalens kötés, a hidrofób kötés és a hidrofil expozíció stabilizálta a kvarter szerkezetet.
FAQ
Miért nem vesz részt a peptidkötés a tercier szerkezetben?
Valójában a harmadlagos fehérjeszerkezet az aminosavak R csoportjának kölcsönhatása miatt jön létre.
Ezek az alkilcsoport-kölcsönhatások magukban foglalhatnak hidrogénkötést, ionos kötést, dipól-dipól kölcsönhatásokat, London diszperziós erőket, van der Waal kölcsönhatásait, és bizonyos ideig diszulfidkötések is lehetnek. Ezenkívül néha hidrofób kölcsönhatás lép fel a nem poláris aminosavakban. Így a harmadlagos szerkezetben nincs esély amidkötés vagy peptidkötés kialakulására.
Miért részleges kettős kötés a peptidkötés?
Az amidcsoport C=O és CN közötti rezonanciája miatt az elektron delokalizálódik, és részleges C=N kötés jön létre. Ez csak akkor történik meg, ha az aminosavak peptidkötést alkotnak. Tehát a peptidkötés részleges kettős kötést tartalmaz.
Miért sík a peptidkötés?
A peptidkötésben az egyes aminosavak összes szénatomja sp2 hibridizálódott.
Tehát síkbeliek és ugyanabban a síkban fekszenek. Az is nyilvánvaló, hogy a peptidkötésben lehetséges a rezonancia, és csak az összes atom ugyanabban a síkban van jelen. Tehát a peptidkötés síkbeli.
További információ a következő szerkezetről és jellemzőkről
ZnO ZnS Fe3O4 NaCl2 Lítium Krypton Neon NaHS4 KMnO4 ZnSO4 | NaH2PO4 Haderő műszaki főtiszt Fe2S3 Hyaluronsav Diszulfid kötés Alanin aminosav Glikolsav Heptán Glycine Arany | Takonyaminosav Grafit Hexánsav |
Szia……Biswarup Chandra Dey vagyok, a Pandzsábi Központi Egyetemen végeztem kémiai mesterképzésemet. Szakterületem a szervetlen kémia. A kémia nem csak a soronkénti olvasásról és a memorizálásról szól, hanem egy könnyen megérthető fogalom, és itt megosztom veletek a kémia fogalmát, amelyet azért tanulok meg, mert a tudást érdemes megosztani.