Ebben a cikkben " Peptide Bond vs diszulfidkötés”, röviden tárgyaljuk a két kötés közötti különbséget és összehasonlítást.
| Tárgy | Peptide Bond | Diszulfid kötés |
| Kapcsolat között | A peptidkötések bármely két aminosavat összekötnek. | A diszulfid kötések a fehérjékben lévő ciszteinmaradék tiolcsoportjai közötti kötések. |
| Funkció | A peptidkötések alkotják a fehérjemolekulák elsődleges szerkezetét. | Ennek funkciója A diszulfidkötés célja a másodlagos és tercier szerkezet stabilizálása fehérjékből. |
| Résztvevő atomok | Az egyik aminosav amincsoportjából származó nitrogénatom képezi a peptidkötést a másik aminosavból származó karbonsavcsoport szénatomjával. | Az oldalláncában -SH csoportot tartalmazó cisztein részt vesz a diszulfid kötés kialakításában. |
| Képződési reakció | A peptidkötések kondenzációs reakcióval jönnek létre. | A diszulfid kötések oxidatív hajtogatási folyamat során jönnek létre. |
A diszulfidkötés kialakulása során a tiolcsoportok reakcióba lépnek két cisztein-maradékból, amelyben S- Az anion nukleofilként működhet, és megtámadja egy másik cisztein oldalláncát, hogy diszulfid kötést hozzon létre.
Ha többet szeretne tudni, kérjük, ellenőrizze 15 Példák koordináta kovalens kötésre: Részletes betekintés és tények
A diszulfidkötés és a peptidkötés meghatározása
Diszulfid kötések cisztein oldallánc-szulfhidril (SH) csoportjai között képződnek taz oxidatív hajtogatási folyamaton keresztül. Ez a szulfidkötés kulcsfontosságú eleme a fehérjemolekulák másodlagos és harmadlagos szerkezetének. Ez alapvetően egy kémiai kovalens kötés, fontos szerepet játszik a globuláris fehérjék hő által kiváltott gélesedésében. A diszulfidkötés (SS-kötés) segít két peptidlánc vagy bármely más peptidlánc különböző részei megkötésében, és a fehérje szerkezeti meghatározójává válik.
Peptid a kötés kémiai kovalens kötés, amely amidként is ismert (CONH2) kapcsolat jelen van a fehérje elsődleges szerkezetében. Ez a kötés két egymást követő alfa (α) amino összekapcsolásával jön létre sav. Ebben peptidkötés kialakulása, az egyik alfa-aminosavból származó amincsoport (NH2) egy másik alfa-aminosav karbonsavcsoportjával (COOH) reagál a kondenzációs folyamaton keresztül (egy vízmolekula eltávolítása).
Ha többet szeretne tudni, kérjük, ellenőrizze 5+ példa kettős kötésre: részletes betekintés és tények
Gyakran feltett kérdések (GYIK)
Lehetnek a peptideknek diszulfid kötések?
Ezek a diszulfid kötések szinte minden típusú extracelluláris peptidben vagy fehérjében megtalálhatók, és a fehérje harmadlagos szerkezetének szerves részét képezik.
A fehérje másodlagos és harmadlagos szerkezetének gerincét a diszulfid hidak alkotják, amelyek két tiolcsoport (SH csoport) kapcsolódása révén jönnek létre. Ezt a kapcsolatot az „RSSR1”, SS kötvényként is ismert.
Ez a kötés általában poláris vagy hidrofil részből és nem poláris vagy hidrofil részből áll. A hidrofil oldalláncok gyakran a felszín felé orientálódnak, míg a nem poláris vagy hidrofil rész többnyire a fehérjeszerkezet belsejébe tolódik. A felszínen elérhető poláris csoportokkal a fehérjék képesek kapcsolódni a többi fehérje vagy nem fehérje molekulához.
Így a diszulfid kötés stabilizálja a fehérje 3D szerkezetét és fiziológiailag megfelelő redox aktivitást mutat. Ezek a kapcsolatok hozzájárulnak az entrópiás választások csökkentéséhez is, amelyek megkönnyítik a hajtogatást a nem megfelelően hajtogatott konfiguráció felé.
Ez a kötés szabályozhatja az élő szervezetek alapvető biológiai folyamatait Az diszulfid kötés kialakulása a két S atomból álló oldallánc összekapcsolásával kettőhöz vezet elektronátviteli folyamat a cisztein redukált szulfhidril csoportjából (SH) az oxidált cisztincsoportba (SS).
A fenti reakciót gyakran felgyorsítják enzimkatalizátorok, tioredoxin vagy protein-diszulfid izomerázok.
Alapvetően diszulfid kötések jönnek létre intramolekuláris, de egyes esetekben két látócisztein között is kialakulhat.
Kép: Wikimedia Commons
Ha többet szeretne tudni, kérjük, ellenőrizze Sztereoszelektív vs sztereospecifikus: Részletes betekintések és tények
Milyen peptidek képezhetnek diszulfid kötéseket?
A szulfhidril-csoportokat (SH-csoportokat) nem tartalmazó peptidek nem vehetnek részt a diszulfid kötés kialakításában.
A tudósok közel 500 aminosavat ismernek. Közülük mindössze húsz aminosav található, amelyek bármely élő szervezet építőelemei. A peptidkötés kialakításában ez a húsz aminosav szinte mindegyike részt vehet, de a diszulfidkötés kialakításában nem mindegyik.
Csak az aminosavak rendelkeznek tiol- vagy szulfuhidril-csoportok diszulfid kötést képezhetnek. Ebben a csoportban a cisztein az egyetlen aminosav (nem esszenciális aminosav), amely képes erre a kötés kialakítására.
A cisztein kissé eltér a többi ismert aminosavtól reaktív SH csoportja miatt. Így két ciszteinmaradék oxidálható tiolcsoportjaik révén diszulfidkötést hozhat létre ugyanazon fehérjemolekulák különböző részei között. Még a maradékok is kialakíthatják ezt a kapcsolatot két különálló polipeptidlánc között.
A cisztein nagyon fontos a kollagén számára, valamint a bőr, a köröm és a haj fő fehérjéje. A cisztein leginkább a membránfehérjék extracelluláris doménjeiben és a szekréciós fehérjékben is megtalálható.
Van még egy kéntartalmú aminosav, A metionin a tiolcsoportok hiánya miatt nem tud részt venni a diszulfidkötés kialakításában .Metilcsoportot tartalmaz (CH3) kénnel rögzítve. Ez a kötődés a metionint hidrofóbbá, sztérikusan gátoltabbá és sokkal kevésbé reaktívvá teszi a ciszteinhez képest.
Kép: Wikimedia Commons
A cisztein előnye más kéntartalmú aminosavakkal szemben a diszulfid kötés kialakításában hogy a cisztein könnyen oxidálható és létrehozzák azt a dimert, amely egy polipeptidlánc két ciszteincsoportja között diszulfidkötést tartalmaz.
Ha többet szeretne megtudni, kérjük kövesse SN2 Példák: Részletes betekintések és tények
